Usos o funciones del colágeno en los alimentos

Tema 

El presente artículo de divulgación tiene como objetivo brindar un panorama general sobre el colágeno y su potencial uso o funciones que pudiera tener en la industria alimentaria. 

Introducción

Se sabe que en los alimentos hay una gran variedad de proteínas, las cuales tienen diferentes roles en los diferentes tejidos u órganos donde se encuentre. De acuerdo a su solubilidad éstas pueden clasificarse en diferentes grupos, como por ejemplo: proteínas sarcoplásmicas (solubles en agua), proteínas miofibrilares (solubles en soluciones salinas de alta fuerza iónica) y por último, proteínas estromales (insolubles a cualquier fuerza iónica). Cada una de estas fracciones proteicas varían en proporción dependiendo del tejido o fuente proteica (Badui, 2006). Las proteínas estromales están compuestas principalmente por elastina, reticulina y colágeno. Siendo este último el componente que está en mayor proporción. El colágeno, gracias a su estructura, composición y características fisicoquímicas puede tener una amplia aplicación en diferentes áreas, como la medicina, farmacéutica, cosmetología e industria alimentaria. Esto ha despertado el interés de diversos grupos de investigación alrededor del mundo, ya que, se sabe que existen diferentes tipos de colágeno, los cuales varían en su estructura primaria, por ende, presentan diferencias en sus estructuras secundarias y terciarias. Estas diferencias brindan características fisicoquímicas distintas, las cuales deben ser estudiadas para poder determinar los posibles usos que pudieran tener los distintos tipos de colágenos.

¿Qué es el colágeno?

El colágeno es la proteína estructural más abundante en los seres vivos, representando alrededor del 30 % del total de proteínas y se puede encontrar en la piel, tendones, huesos, cartílagos y ligamentos, entre otros tejidos y órganos (Tang et al., 2022). Hasta el momento, se han identificado y descrito alrededor de 28 tipos de colágeno, encontrando en mayor proporción al colágeno tipo I, que es el componente principal de tendones, ligamentos y huesos; el tipo II, representa más del 50 % de la proteína del cartílago y también está presente en las articulaciones; el tipo III se caracteriza por fortalecer las paredes de estructuras huecas, como las arterias, el intestino y el útero; mientras que el  tipo IV se encuentra formando la lámina basal de los epitelios y proporciona el filtro para los capilares sanguíneos y los glomérulos de los riñones (Meisenberg y Simmons, 2016). En la Tabla 1. se describen los 28 diferentes tipos de colágeno que se encuentran en los animales y el tipo de función que realizan.

Fuente: Zhou et al., 2023; Meisenberg y Simmons, 2016; Ross y Pawlina, 2020

La estructura del colágeno (Figura 1) es fibrosa y consta de una triple hélice denominada tropocolágeno. Cada hélice está compuesta por una cadena de aproximadamente 100 kDa, con alrededor de 1000 residuos de aminoácidos de longitud (Whitford, 2008), estos aminoácidos presentan un carácter hidrofóbico e hidrofílico a la vez. Al estar compuesta de tres cadenas, suele presentar un peso molecular aproximado de 300 kDa. Lo interesante de esta proteína son los aminoácidos que están presentes en mayor proporción, que son Gly-Xaa-Yaa de manera repetitiva, en donde Gly es glicina, mientras que Xaa y Yaa pueden ser cualquier aminoácido, pero con frecuencia se trata de prolina y lisina. No obstante, mediante modificaciones postraduccionales muchos de los residuos de Lys y Pro sufren una modificación en su estructura, ya que estos se hidroxilan y se convierten en hidroxiprolina (Hyp) e hidroxilisina (Hyl) (Ramírez-Guerra et al., 2015). 

Figura 1. Estructura de la triple hélice del colágeno

Fuente: (Meyer, 2019)

¿Dónde se encuentra el colágeno?

Las fuentes predominantes de colágeno son las que se obtienen tradicionalmente de huesos, tendones, cartílagos y tejidos conectivos de productos bovinos, porcinos, pollos, entre otros animales terrestres (Prajaputra et al., 2024). Aunque recientemente se ha dado énfasis en la utilización de especies marinas, ya que el colágeno de esta fuente tiene una mayor biocompatibilidad, bajo costo y actividad antioxidante (Bhagwat y Dandge, 2016). 

Función en los seres vivos

En vertebrados e invertebrados, es el principal componente de la matriz extracelular y tiene como función el mantener la integridad estructural de tejidos y órganos. Por mencionar algunos ejemplos, mantiene la estructura y firmeza de la piel, así como también forma parte de tendones, cartílagos y ligamentos. Las fibras de colágeno hacen que haya cierta elasticidad y flexibilidad, por ello pueden estirarse y mantener su forma (Zhou et al., 2023).

¿En qué alimentos se usa o podría utilizarse? 

El colágeno puede utilizarse en la creación de gelatinas, merengues o aderezos, entre otros. La formación de geles o gelatinización (elaboración de gelatina), se lleva a cabo mediante la hidrolisis parcial del colágeno y la aplicación de altas temperaturas, con esto, la proteína sufre un cambio y se despliega (se desnaturaliza). Al enfriarse ésta vuelve a unirse mediante puentes de hidrogeno y otros tipos de interacciones y enlaces (Tang et al., 2022). Por sus características fisicoquímicas, puede o podría actuar como espesante y mejorador de textura en alimentos sólidos o líquidos. Debido a su composición aminoacídica y a su estructura fibrosa puede interactuar con componentes acuosos u oleosos, pudiendo entonces ser utilizado como emulgente. Uno de sus principales usos recientemente ha sido como suplemento alimentario, ya sea como colágeno hidrolizado, o bien, como péptidos de colágeno. Este uso ha cobrado gran auge, pues al ser hidrolizado su digestibilidad aumenta considerablemente. Por otro lado, se ha demostrado que los péptidos de colágeno pueden tener capacidad antioxidante (Marquez-Rios y Del-Toro-Sánchez, 2018).

El colágeno como suplemento alimentario o alimento funcional

Hoy en día se investiga arduamente la actividad biológica de péptidos de colágeno, los cuales pueden presentar distintas bioactividades. Estos se obtienen a partir de su hidrólisis, la cual, suele llevarse a cabo mediante la acción de proteasas. Posteriormente, los péptidos se separan de acuerdo a su tamaño molecular mediante la utilización de membranas de ultrafiltración, consiguiendo así péptidos menores a 5 kDa. Para una mejor separación esta fracción puede someterse a un proceso de filtración en gel, pudiendo separar fracciones peptídicas entre 4-10 aminoácidos (Senadheera et al., 2022). En un estudio llevado a cabo por Hernández-Ruiz et al. (2023) se obtuvieron péptidos a partir de colágeno de escamas de tilapia, los cuales presentaron capacidad antimicrobiana frente a E. Coli, ya que estos péptidos presentan mayormente aminoácidos hidrofóbicos permitiendo así la penetración de la membrana microbiana. En otro estudio llevado a cabo por Luo et al. (2023) se obtuvieron péptidos de colágeno marino para evaluar la capacidad de apoptosis, necrosis y autofagia, en diferentes líneas celulares de cáncer, encontrando un aumento en la apoptosis, necrosis y autofagia, esto debido a que los péptidos de colágeno presentaron una capacidad significativa para reducir los radicales libres oxidados en las células cancerosas. Por otro lado, Jiajia et al. (2024) obtuvieron péptidos a partir de colágeno de medusa, encontrando una destacada capacidad para neutralizar la formación de radicales libres y proteger así células del daño oxidativo. Estos hallazgos han llevado a una creciente investigación en este sector, hidrolizando colágeno de distintas fuentes, obteniendo péptidos de distintos tamaños, los cuales presentan diferencias en sus propiedades bioactivas.

¿Debo consumir colágeno como suplemento?

Se estima que debemos consumir al menos 5 g de colágeno al día, pero si el objetivo es mejorar la apariencia de la piel, entonces la recomendación asciende a 10-15 g/día, incluso hasta 30 g para personas muy activas. Por consiguiente, una dieta que considere un consumo moderado de productos cárnicos (res, cerdo, aves y pescado) puede ser suficiente para alcanzar la ingesta adecuada de colágeno. En caso de ser vegetariano o vegano existen alternativas que ayudan a que nuestro organismo sintetice esta biomolécula, para ello es necesaria la ingesta de alimentos ricos en proteínas y minerales; como ciertas legumbres (garbanzos y lentejas), hojas verdes (espinacas y acelgas), frutas y verduras de color rojo (pimientos, frambuesas y tomates), soya (tiene todos los aminoácidos esenciales), entre otros alimentos. Por último, se puede consumir colágeno vegano, el cual, en un sentido estricto no es colágeno (el colágeno es una proteína de origen animal), sino una proteína vegetal con características parecidas que ayuda a que el organismo sintetice su propio colágeno (Nulty et al., 2024).

Otras áreas u oportunidades para la utilización del colágeno

El empleo del colágeno en la medicina ha tomado relevancia recientemente. En este sentido se ha utilizado esta biomolécula como biomaterial para la regeneración ósea, ya que tiene la capacidad para brindar el soporte necesario al mezclarse con minerales como el calcio. En un estudio reciente Kolliopoulos y Harley (2024) elaboraron andamios de colágeno mineralizado, para aplicaciones de ingeniería regenerativa en la reparación de tejido óseo, en personas con defectos craneomaxilofaciales o de extremidades de tamaño crítico, que hoy en día siguen siendo un desafío. En otro estudio sobre medicina regenerativa, Li et al. (2023) exponen los métodos sobre las biotintas de colágeno que pueden ser utilizados en impresoras 3D para la impresión de tejidos y órganos, proporcionando la imitación estructural del entorno natural del tejido y facilitando así la regeneración celular. Estas biotintas podrían ser en un futuro muy utilizadas, para crear tejidos personalizados y también reparando órganos dañados.

Perspectivas o tendencias futuras

Debido a la importancia actual que está tomando el consumo o ingesta de colágeno, ya sea a partir de los alimentos o bien, como suplemento, esto ha propiciado la búsqueda de nuevas alternativas, que brinden un beneficio similar al que ofrece la ingesta de esta proteína, sobre todo para aquellas personas vegetarianas o veganas, que por su régimen alimentario no pueden obtener sus beneficios. Para este grupo de personas existe el llamado “colágeno vegetal o vegano”. Este tipo de colágeno al ser extraído de plantas contiene una gran variedad de otros componentes, como por ejemplo, ácido asiaticósido, el cual ha demostrado ser eficiente en acelerar procesos de cicatrización de la piel y proteger frente a la degradación del colágeno. Asimismo, este producto puede ser enriquecido con componentes que, al ingerirse, ayudan a la síntesis de colágeno en el organismo (Lin et al., 2024).

Por otro lado, se han desarrollado nuevas formas de obtención de colágeno, el cual puede ser consumido por vegetarianos, veganos o personas con cualquier régimen alimentario. Para ello, se hace uso de la ingeniería genética para obtener colágeno recombinante, es decir, obtención de colágeno animal utilizando células de microorganismos (Ramshaw et al., 2019) o células vegetales (Shoseyov et al., 2013). Esta forma de obtención de colágeno ha despertado el interés para su utilización en el sector farmacéutico y medicina, principalmente, manifestándose como materiales de reparación de piel, materiales de reparación ósea, materiales de reparación de tendones, materiales hemostáticos, materiales de soporte de ingeniería de tejidos y materiales de liberación sostenida de fármacos (Guo et al., 2024).

Conclusiones

El colágeno extraído de cualquier fuente es una biomolécula con amplio potencial en la industria alimentaria, el cual podría ser empleado para mejorar la estabilidad en diferentes tipos de alimentos, como por ejemplo, espesante de bebidas, emulgente, mejorador de textura en alimentos sólidos, entre otros posibles usos. Adicionalmente, estudios recientes del colágeno en alimento funcionales han demostrado que esta biomolécula posee un potencial enorme, pues sus hidrolizados y/o péptidos han mostrado tener buena capacidad antioxidante. Asimismo, también se han encontrado péptidos con actividad antimicrobiana, los cuales podría ser utilizados en la industria alimentaria o en medicina. En este sentido, el colágeno, sus hidrolizados y péptidos tienen potencial para ser utilizados como biomateriales en el sector salud, debido a sus propiedades antimicrobianas y a su alta biocompatibilidad con células humanas.

Referencias

Badui D.S. (2006). Química de los Alimentos. Ed. Pearson Educación, 4a. edición. Naucalpan de Juárez, Edo. de México.

Bhagwat, P. K., y Dandge, P. B. (2016). Isolation, characterization and valorizable applications of fish scale collagen in food and agriculture industries. Biocatalysis and Agricultural Biotechnology, 7, 234-240.

Guo X, Ma Y, Wang H, Yin H, Shi X, Chen Y, Gao G, Sun L, Wang J, Wang Y, Fan D. (2024). Status and developmental trends in recombinant collagen preparation technology. Regenerative Biomaterials. 11, rbad106.

Hernández-Ruiz, K. L., López-Cervantes, J., Sánchez-Machado, D. I., Campas-Baypoli, O. N., Quintero-Guerrero, A. A., De Lourdes Grijalva-Delgado, M., y Chávez-Almanza, A. F. (2023). Collagen peptide fractions from tilapia (Oreochromis aureus Steindachner, 1864) scales: Chemical characterization and biological activity. Food Bioscience, 53, 102658. 

Jiajia Gao, Chong Ning, Mingxia Wang, Mingming Wei, Yifei Ren, y Weixuan Li (2024). Structural, antioxidant activity, and stability studies of jellyfish collagen peptide–calcium chelates. Food Chemistry X, 23, 101706. 

Kolliopoulos, V., y Harley, B. A. (2024). Mineralized collagen scaffolds for regenerative engineering applications. Current Opinion In Biotechnology, 86, 103080. 

Li, Z., Ruan, C., y Niu, X. (2023). Collagen-based bioinks for regenerative medicine: Fabrication, application and prospective. Medicine In Novel Technology And Devices, 17, 100211. 

Lin, Y., Liang, C., Lin, Y., Lin, T., Vázquez, J. J., Van Campen, A., y Chiang, C. (2024). Oral supplementation of vegan collagen biomimetic has beneficial effects on human skin physiology: A double-blind, placebo-controlled study. Journal Of Functional Foods, 112, 105955.

Luo, Y., Zhang, Y., Zhang, T., Li, Y., Xue, H., Cao, J., Hou, W., Liu, J., Cui, Y., Xu, T., y Jin, C. (2023). Review on marine collagen peptides induce cancer cell apoptosis, necrosis, and autophagy by reducing oxidized free radicals. Biocell, 47(5), 965-975.

Marquez-Rios E y Del-Toro-Sánchez CL. (2018) Antioxidant peptides from terrestrial and aquatic plants against the cancer. Current Protein and Peptide Science, 19(4), 368-379.

Meisenberg, G., y Simmons, W. H. (2016). Principles of medical biochemistry. Elsevier Health Sciences.

Meyer, M. (2019). Processing of collagen based biomaterials and the resulting materials properties. BioMedical Engineering Online, 18(1), 24.

Nulty, C. D., Tang, J. C., Dutton, J., Dunn, R., Fraser, W. D., Enright, K., Stewart, C. E., y Erskine, R. M. (2024). Hydrolyzed collagen supplementation prior to resistance exercise augments collagen synthesis in a dose-response manner in resistance-trained, middle-aged men. AJP Endocrinology And Metabolism. 

Prajaputra, V., Isnaini, N., Maryam, S., Ernawati, E., Deliana, F., Haridhi, H. A., Fadli, N., Karina, S., Agustina, S., Nurfadillah, N., Arisa, I. I., Desiyana, L. S., y Bakri, T. K. (2024). Exploring marine collagen: Sustainable sourcing, extraction methods, and cosmetic applications. South African Journal of Chemical Engineering, 47, 197-211.

Ramírez-Guerra, H. E., Mazorra-Manzano, M. A., Brauer, J. M. E., y Ramírez-Suárez, J. C. (2015). Hydroxylysyl-pyridinoline occurrence and chemical characteristics of collagen present in jumbo squid (Dosidicus gigas) tissues. Journal of Food Composition and Analysis, 44, 10-17.

Ramshaw JAM, Werkmeister JA, y Glattauer V. (2019). Recent progress with recombinant collagens produced in Escherichia coli. Current Opinion in Biomedical Engineering, 10:149–155.

Ross, M. H., y Pawlina, W. (2020). Histología: Texto y atlas color con biología celular y molecular (8.a ed).

Senadheera TRL, Hossain A, Dave D, Shahidi F. (2022) In silico analysis of bioactive peptides produced from underutilized sea cucumber by-products-a bioinformatics approach. Marine Drugs. 20,10:610. 

Shoseyov O, Posen Y, Grynspan F. (2013). Human recombinant type I collagen produced in plants. Tissue Engineering Part A. 19(13-14):1527-33.

Tang, C., Zhou, K., Zhu, Y., Zhang, W., Xie, Y., Wang, Z., Zhou, H., Yang, T., Zhang, Q., y Xu, B. (2022). Collagen and its derivatives: From structure and properties to their applications in food industry. Food Hydrocolloids, 131, 107748.

Whitford, D. (2008). Proteins: Structure and Function. John Wiley & Sons. 

Zhou, N., Liu, Y., Zhang, Y., Gu, T., y Peng, L. (2023). Pharmacological functions, synthesis, and delivery progress for collagen as biodrug and biomaterial. Pharmaceutics, 15(5), 1443.